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PROTEINE
Sono sostanze destinate alla costituzione ed alla conservazione dei tessuti degli organi viventi sia vegetali che animali. Sono costituenti fondamentali di molti alimenti e di vari prodotti a destinazione industriale forniti dall'agricoltura. Dal punto di vista chimico vengono definite SOSTANZE QUATERNARIE formate da C, H, O e N che rappresenta l'elemento caratteristico e fondamentale delle proteine. Generalmente queste sostanze contengono anche piccole quantità di S ed alcune di esse contengono K e metalli come Fe, Mg e Cu.Le proteine sono polimeri e i loro monomeri sono gli amminoacidi. Ogni specie di proteina è caratterizzata da una particolare sequenza di amminoacidi che si susseguono in un determinato ordine del cui numero varia da un migliaio fino a varie migliaia. Le proteine esplicano le seguenti funzioni:
I° FUNZIONE PLASTICA o STRUTTURALE in quanto concorrono a formare l'impalcatura del corpo;
II° FUNZIONE CATALITICA che viene svolta dalle proteine dette enzimi (abbassano la soglia energetica)
III° FUNZIONE DI TRASPORTO di altre molecole (l'emoglobina trasporta CO e O)
IV° FUNZIONE DI CONTROLLO del pH del sangue (pH 7,3 venoso; 7,4 arterioso)
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
Vengono classificate in PROTEINE SEMPLICI e PROTEINE CONIUGATE. Le prime sono costituite da soli amminoacidi e di esse le più importanti sono le ALBUMINE, GLOBULINE(legumi), GLUTELINE(cereali).
Le proteine coniugate contengono nella loro molecola oltre agli amminoacidi anche altri gruppi di natura diversa detti gruppi PROSTETICI. Le più importanti sono FOSFOPROTEINE(sta nel latte e ha un gruppo fosforico,caseina), GLUCOPROTEINE(si lega uno zucchero), LIPOPROTEINE, CROMOPROTEINE(proteine colorate emoglobina: è rossa perché c'è il ferro, clorofilla: è verde perché c'è il magnesio). Le proteine costituite da tutti gli amminoacidi vengono dette COMPLETE, quelle in cui, invece, gli amminoacidi non sono tutti presenti vengono dette INCOMPLETE (nei legumi).
sono stati individuati per la prima volta in cellule di particolari microrganismi detti LIEVITI. Rappresentano la classe più ampia di proteine e sono PROTEINE CONIUGATE, essendo costituiti da una parte proteica detta APOENZIMA e da una non proteica detta COENZIMA.Sono sostanze prodotte da ogni cellula ed hanno il compito di accelerare le reazioni organiche senza modificarne il loro equilibrio per tanto definiti BIOCATALIZZATORI ORGANICI. SE ne conoscono circa 15000 ed essendo altamente specifici sono localizzati in determinati organuli cellulari a seconda della funzione che l'organulo stesso deve svolgere. La catalisi enzimatica è efficiente fino al punto di aumentare anche 100.000.000 di volte la velocità di una reazionerispetto a quanto avrebbe senza tale intervento. In natura, ad esempio,occorrerebbero vari anni per scindere idroliticamente un microgrammo di saccarosio(formato da glucosio+fruttosio)in glucosio e fruttosio, mentre in presenza dell' enzima saccarasi, la scissione avviene nel giro di pochi minuti. Gli enzimi per svolgere la loro attività in modo ottimale richiedono un adeguata temperatura compresa tra 30°C e 45°C ed un opportuno pH specifico per ogni enzima. Il calore, l'ossigeno e i raggi solari li inattivano, ma sono molto stabili a basse temperature, infatti al di sotto della loro temperatura ottimale la loro attività decresce, ma non si estingue del tutto, nemmeno nelle vicinanze dell'ossigeno. Il meccanismo dell'azione catalitica degli enzimi si può spiegare in modo semplice. In un primo momento l'enzima si lega al substrato formando un complesso attivato transitorio ENZIMA-SUBSTRATO che successivamente si evolve nel prodotto finale rimettendo in libertà l'enzima inalterato pronto per un nuovo atto catalitico. La parte dell'enzima direttamente interessata all'attività catalitica viene detta SITO ATTIVO o SITI CATALITICO. La caratteristica degli enzimi è quella di avere ELEVATA SPECIFICITA' e cioè la capacità di riconoscere il substrato su cui deve agire, in quanto enzima e substrato presentano strutture complementari ancora prima di interagire
E+S e-s E+p
Vengono considerati come la chiave e
È come se si incastrasse la sua struttura
Gli enzimi vengono utilizzati in molti campi delle industrie agrarie, farmaceutiche, tessili etc.
Vengono classificati in base al tipo di reazione da essi catalizzata attaccando il suffisso -ASI al nome del substrato sul quale agiscono. Per esempio l'enzima che scinde il saccarosio viene detto SACCARASI, quello che scinde le proteine PROTEINASI, lattosio LATTASI, amido AMIDASI.
Esiste comunque una classificazione internazionale che suddivide gli enzimi in 6 classi principali tenendo conto della reazione catalizzata e del substrato trasformato.
Molti enzimi funzionano soltanto in presenza di determinati metalli come il Fe, Ca, Zinco, Cu, Mg etc. che molto spesso sono legati alla molecola proteica in proporzione fissa. Altri enzimi agiscono con l'aiuto di una piccola molecola organica non proteica detta COENZIMA indicata con le sigle derivate d nomi chimici complessi es. NAD (nicotinammide adenindinocleotide) questo coenzima interviene nelle reazioni di ossido-riduzione di varie molecole organiche accettando o cedendo ioni H.
L'altro coenzima molto importante è l'ATP esso è il principale agente fosforilante di tutti i substrati biologici,infatti svolge un ruolo insostituibile negli scambi energetici correlati alle reazioni biochimiche. Questo coenzima svolge la sua funzione all'interno di tutte le cellule degli organismi aerobici, accumulando dentro di se l'energia liberata dai processi di demolizione e ossidazione delle sostanze nutritive per poi attivare con la restituzione della stessa tutte le molteplici attività endoenergetiche della cellula che non potrebbero realizzarsi spontaneamente.
ATP molecola carica di energia si trasforma in ADP e poi cerca di tornare ATP assorbendo un gruppo fosforico
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